La membrane cellulaire se remonte comme une montre

Par Cécile Pérol / Publié le 9 novembre 2015

Une collaboration scientifique impliquant des chercheurs de l'Université Paris-Sud a permis de découvrir un nouveau mécanisme de déformation des membranes cellulaires

La membrane d’une cellule est très élastique. Elle peut se déformer à la demande, notamment lors de la division cellulaire ou lorsqu’un virus se détache de la cellule. Dans les deux cas, on doit la déformation de la membrane à un complexe de protéines nommé ESCRT-III (lisez « escorte »), dont on ignorait jusqu’à présent le fonctionnement. Il y a à peine quinze ans que les scientifiques ont découvert ce complexe qui joue pourtant un rôle essentiel aux moments clés de la vie d’une cellule. C’est à lui que l’on doit notamment l’étape finale de la division cellulaire, lorsqu’il coupe la membrane permettant ainsi aux cellules filles de se diviser. ESCRT-III aide également certains virus (notamment le VIH) à se séparer de la cellule hôte, en coupant le bourgeon viral attaché à la membrane cellulaire.

Comme un ressort de montre

Des chercheurs de l’Université de Genève (UNIGE) et du Pôle de recherche national Chemical Biology, du Laboratoire de Physique Théorique et Modèles Statistiques (LPTMS - Université Paris-Sud / CNRS) et du Bio-AFM-Lab (U1006 INSERM/ Aix-Marseille Université) viennent de comprendre le fonctionnement d’ESCRT-III. A la manière d’un lego, les protéines s’emboîtent jusqu’à former une spirale qui, à force de se comprimer, va réussir à déformer la membrane d’une cellule. Comme pour un ressort de montre, c’est la surcompression qui va accumuler l’énergie nécessaire pour mettre en marche le système.

Une technologie de pointe

Il aura fallu combiner les compétences de biochimistes, de physiciens et de théoriciens pour comprendre la mécanique moléculaire de ce complexe. Les estimations théoriques de l’énergie stockée et de la force du ressort, effectuées par Martin Lenz du LPTMS (UPSud/CNRS), ont été validées par les expériences de biophysique menées à Genève. Grâce à une technologie de pointe, les chercheurs ont surtout pu observer les mouvements du complexe en temps réel et à l’échelle nanométrique. On doit cette prouesse à un microscope à force atomique (AFM), le seul du genre à proposer une résolution nanométrique immédiate. C’est la première fois que cette technique est utilisée pour ce genre de travaux. Encore une preuve s’il en fallait que l’interdisciplinarité ouvre des chemins inédits.

Contact : Martin Lenz – Laboratoire de Physique Théorique et Modèles Statistiques (LPTMS - UPSud/CNRS) – martin.lenz @ u_psud.fr

Dernière modification le 9 novembre 2015